Какую конфигурацию имеет пептидная связь. Пептиды. Применение аминокислот на основе свойств
(1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки . Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.
Свойства пептидной связи
Как и в случае любых амидов, в пептидной связи за счет резонанса канонических структур связь C-N между углеродом карбонильной группы и атомом азота частично имеет характер двойной:
Это проявляется, в частности, в уменьшении её длины до 1,33 ангстрема :
Это обусловливает следующие свойства:
- 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.
- H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот трансориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также трансориентированы.
- Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С-С связи.
Ссылки
Wikimedia Foundation . 2010 .
Смотреть что такое "Пептидная связь" в других словарях:
- (CO NH) химическая связь, соединяющая аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой другой в молекулах пептидов и белков … Большой Энциклопедический словарь
пептидная связь - – амидная связь (NH CO), образующаяся между амино и карбоксильной группами аминокислот в результате реакции дегидратации … Краткий словарь биохимических терминов
пептидная связь - Ковалентная связь между альфа аминогруппой одной аминокислоты и альфа карбоксильной группой другой аминокислоты Тематики биотехнологии EN peptide bond … Справочник технического переводчика
Пептидная связь - * пептыдная сувязь * peptide bond ковалентная связь между двумя аминокислотами, возникающая в результате соединения α аминогруппы одной молекулы с α карбоксильной группой др. молекулы, с одновременным удалением воды … Генетика. Энциклопедический словарь
ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ - хим. Связь СО NH , характерная для аминокислот в молекулах белков и пептидов. П. с. встречается и в некоторых др. органических соединениях. При ее гидролизе образуются свободная карбоксильная группа и аминогруппа … Большая политехническая энциклопедия
Вид амидной связи; возникает в результате взаимодействия а аминогруппы (NH2) одной аминокислоты с? карбоксильной группой (СООН) др. аминокислоты. Группа С(О) NH в белках и пептидах находится в состоянии кето енольной таутомерии (существование… … Биологический энциклопедический словарь
- (СО NH), химическая связь, соединяющая аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой другой в молекулах пептидов и белков. * * * ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ (CO NH), химическая связь, соединяющая аминогруппу одной аминокислоты… … Энциклопедический словарь
Peptide bond пептидная связь. Pазновидность амидной связи, образуется между α карбоксильной и α аминогруппой двух аминокислот. (
Мономеры аминокислот, входящие в состав полипептидов, называют аминокислотными остатками. Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называют N-концевым и записывают слева пептидной цепи, а имеющий свободную α-карбо-ксильную группу – С-концевым, и записывают справа. Цепь повто-ряющихся атомов –СН – СО – NH– в полипетидной цепи называется пептидным остовом.
Полипептидная цепь имеет следующий общий вид:
где R 1 , R 2 , R 3 , … R n – радикалы аминокислот, образующие боковую цепь.
В проявлении биологических функций пептидов и белков большую роль играет электронное и пространственное строение пептидной группы:
Наличие р-π-сопряжения в пептидной группе приводит к частичной двоесвязанности связи С – N. Длина пептидной связи С – N равна 0,132 нм, а длина связи N – С α составляет 0,147 нм. Одинарная связь С – N в пептидах примерно на 40% имеет характер двойной связи, а двойная связь С = О приблизительно на 40% является одинарной. Это обстоятельство приводит к двум важным последствиям:
1) иминогруппа (– NH –) пептидной связи не обладает заметно выраженной способностью отщеплять или присоединять протон;
2) свободное вращение вокруг связи C – N отсутствует.
Частичая двоесвязанность связи С – N означает, что пептидная группа представляет собой плоский участок пептидной цепи. Плоскости пептидных групп расположены под углом друг к другу:
Вокруг связей С – С α и N – С α возможно вращение, хотя и ограниченное размерами и характером радикалов, что позволяет полипептидной цепи принимать различные конфигурации.
Пептидная связь является единственной ковалентной связью, при помощи которой аминокислотные остатки соединяются друг с другом, образуя остов белковой молекулы.
Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептидной связи. В результате боковые радикалы аминокислот находятся в пространстве на наиболее удаленном расстоянии друг от друга.
Hоменклатура пептидов
При названии полипептида к названию всех аминокислотных остатков, кроме последнего, добавляют суффикс -ил , концевая аминокислота имеет окончание -ин . Например, пептид мет-асп-вал-про имеет полное название метионил аспарагил валил пролин.
Кислотно-основные свойства пептидов
Многие короткие пептиды были получены в чистом кристал-лическом виде. Высокие температуры их плавления указывают на то, что из нейтральных растворов пептиды кристаллизуются в виде диполярных ионов. Поскольку ни одна из α-карбоксильных групп и ни одна из α-аминогрупп, участвующих в образовании пептидных связей, не может ионизироваться в интервале рН от 0 до 14, кислотно-основные свойства пептидов определяются свободной NH 2 группой N-концевого остатка и свободной карбоксильной группой С-концевого остатка пептида и теми R-группами, которые способны к ионизации. В длинных пептидных цепях число ионизированных R-групп обычно велико по сравнению с двумя ионизированными группами концевых остатков пептида. Поэтому для характеристики кислотно-основных свойств пептидов мы будем рассматривать короткие пептиды.
Свободная α-аминогруппа и свободная концевая карбоксильная группа в пептидах разделены значительно большим расстоянием, чем в простых аминокислотах, и поэтому электростатические взаимо-действия между ними ослаблены. Величины рK для концевых карбоксильных групп в пептидах несколько выше, а для концевых α-аминогрупп несколько ниже, чем в соответствующих свободных аминокислотах. У R-групп в коротких пептидах и в соответствующих свободных аминокислотах величины рK заметно не различаются.
Для определения области рН, в которой может находиться изоэлектрическая точка исследуемого короткого пептида, достаточно сравнить число свободных аминогрупп и число свободных карбоксильных групп, включая N- и С-концевые группы. Если число аминогрупп превышает число карбоксильных групп, изоэлектри-ческая точка пептида будет лежать в щелочной области рН, так как для предотвращения протонирования аминогрупп необходима щелочь. Если число карбоксильных групп превышает число аминогрупп, изоэлектрическая точка будет находиться в кислой области рН, так как кислая среда подавляет диссоциацию карбоксильных групп.
Способны соединяться между собой пептидными св. (образуется полимерная молекула).
Пептидная связь - между α-карбоксильной группой одной аминок. и α-аминогр.другой аминок..
При наименовании добавляют суффикс "-ил", последняя аминок. не изм. свое название.
(аланил-серил-триптофан)
Свойства пептидной связи
1. Трансположение радикалов аминокислот по отношению к С-N связи
2. Копланарность - все атомы, входящие в пептидную группу находятся в одной плоскости, при этом "Н" и "О" расположены по разные стороны от пептидной связи.
3. Наличие кетоформы(о-с=n) и енольной(о=с-т-н) формы
4. Способность к образованию двух водородных связей с другими пептидами
5. Пептидная связь имеет частично характер двойной связи, длина меньше чем одинарной связи, является жесткой структурой, вращение вокруг нее затруднено.
Для обнаружения белков и пептидов- биуретовая реакции(из голубого в фиолетовый)
4)ФУНКЦИИ БЕЛКОВ:
Структурные белки (коллаген, кератин),
Ферментативные (пепсин, амилаза),
Транспортные (трансферрин, альбумин, гемоглобин),
Пищевые (белки яйца, злаков),
Сократительные и двигательные (актин, миозин, тубулин),
Защитные (иммуноглобулины, тромбин, фибриноген),
Регуляторные (соматотропный гормон, адренокортикотропный гормон, инсулин).
УРОВНИ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВОЙ СТРУКТУРЫ
Белок – последовательность аминок., связанных друг с другом пептидными связями.
Пептид - аминок. не больше 10
Полипептид- от 10 до
Белок- более 40 аминок.
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА -линейная молекула белка , образ. при соединении аминок. в цепь.
полиморфизм белков- может передаться по наследству и остаться в популяции
Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет формирование вторичной, третичной и четвертичной структур.
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА- взаимод. пепт. групп с обр. водор. связей. Раз-ют 2 вида структур- укладка в виде каната и гормошки.
Два варианта вторичной структуры: α-спираль (α-структура или паралеьн.) и β-складчатый слой (β-структура или антипарал.).
В одном белке, как правило, присутствуют обе структуры, но в разном долевом соотношении.
В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура.
Вторичная структура образуется только при участии водородных связей между пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно кислород второй пептидной группы связывается с водородом третьей и т.д.
α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей. Карбоксильная группа одной аминокислоты ковалентно связывается с аминогруппой другой аминокислоты. При этом возникает R-CO-NH -R связь, называемая пептидной связью. При этом происходит отщепление молекулы воды.
При помощи пептидных связей из аминокислот образуются белки и пептиды. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды. Часто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д. Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды», а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют «аминокислотные остатки». Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную C-карбоксильную группу - С-концевым и пишется справа. Пептиды пишутся и читаются с N-конца.
Связь между α-углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой способна к свободным вращениям (хотя ограничена размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать различные конфигурации.
Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептидной связи. В результате боковые радикалы аминокислот находятся на наиболее удалённом расстоянии друг от друга в пространстве. Пептидные связи очень прочны и являются ковалентными .
В организме человека вырабатывается множество пептидов, участвующих в регуляции различных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью. Такими являются целый ряд гормонов – окситоцин (9 аминокислотных остатков), вазопрессин (9), брадикинин (9) регулирующий тонус сосудов, тиреолиберин (3), антибиотики – грамицидин, пептиды, обладающие обезболивающим действием (энкефалины(5) и эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эффект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина;
Применение аминокислот на основе свойств.
Аминокислоты, преимущественно α-аминокислоты, необходимы для синтеза белков в живых организмах. Нужные для этого аминокислоты человек и животные получают в виде пищи, содержащей различные белки. Последние подвергаются в пищеварительном тракте расщеплению на отдельные аминокислоты, из которых затем синтезируются белки, свойственные данному организму. Некоторые аминокислоты применяются в медицинских целях. Многие аминокислоты служат для подкормки животных.
Производные аминокислот используются для синтеза волокна, например капрона.
Вопросы для самоконтроля
· Написать электронное строение азота и водорода.
· Написать электронную и структурную формулу аммиака.
· Что такое углеводородный радикал?
· Какие вы знаете углеводородные радикалы?
· Замените в молекуле аммиака один водород на метильный радикал.
· Как вы считаете, что это за соединение и как оно называется?
· Какое вещество получится, если заменить остальные атомы водорода на углеводородные радикалы, например, метильные?
· Как изменятся свойства полученных соединений?
· Определите формулу органического вещества, если известно, что плотность его паров по водороду равна 22,5, массовая доля углерода – 0,533,массовая доля водорода – 0,156 и массовая доля азота – 0,311. (Ответ: С 2 Н 7 N.)
· Учебник Г.Е.Рудзитис, Ф.Г.Фельдман. Страница 173, № 6, 7.
ü Что такое кислота?
ü Что такое функциональная группа?
ü Какие вы помните функциональные группы?
ü Что такое аминогруппа?
ü Какими свойствами обладает аминогруппа?
ü Какими свойствами обладает кислота?
ü Как вы считаете, какую реакцию среды будет давать молекула, содержащая кислотную и основную группу?
ü ТЕСТ
1 вариант.
1) В состав аминокислот входят функциональные группы:
а) -NH2 и –ОН
б) -NH2 и –СОН
в) -NH2 и –СООН
г) -ОH и –СООН
2. Аминокислоты можно рассматривать как производные:
а) алкенов;
б) спиртов;
в) карбоновых кислот;
г) углеводов.
3. Аминокислоты вступают в реакцию
а) полимеризацию;
б) поликондесацию;
в) нейтрализацию.
4.Связь между аминокислотами в полимере:
а) водородная;
б) ионная;
в) пептидная.
5. Незаменимые аминокислоты - это …
2 вариант.
1.Общая формула аминокислот:
а)R-СН2 (NH2)-СООН;
2. В растворе аминокислот среда
а) щелочная;
б) нейтральная;
в) кислотная.
3. Аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом при этом образуя:
а) углеводы;
б) нуклеиновые кислоты;
в) полипептиды;
г)крахмал.
4. Аминокислоты – это...
а) органические основания;
б) кислоты
в) органические амфотерные соединения.
5. Аминокислоты применяют в …
ü Из каких неорганических веществ можно получить аминоуксусную кислоту? Напишите соответствующие уравнения реакций.
ü Задача. Определите формулу аминокислоты, если массовые доли углерода, водорода, кислорода и азота соответственно равны: 48%, 9,34%, 42,67% и 18, 67%. Напишите все возможные структурные формулы и назовите их.
ПЛАН ЗАНЯТИЯ № 16
Дисциплина: Химия.
Тема: Белки.
Цель занятия: Изучить первичную, вторичную, третичную структуры белков. Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции. Биологические функции белков.
Планируемые результаты
Предметные: сформированность представлений о месте химии в современной научной картине мира; понимание роли химии в формировании кругозора и функциональной грамотности человека для решения практических задач;
Метапредметные: использование различных видов познавательной деятельности и основных интеллектуальных операций (постановки задачи, формулирования гипотез, анализа и синтеза, сравнения, обобщения, систематизации, выявления причинно-следственных связей, поиска аналогов, формулирования выводов) для решения поставленной задачи;
Личностные: чувство гордости и уважения к истории и достижениям отечественной химической науки; химически грамотное поведение в профессиональной деятельности и в быту при обращении с химическими веществами, материалами и процессами;
Норма времени: 2 часа
Вид занятия: Лекция.
План занятия:
Оснащение: Учебник.
Литература:
1. Химия 10 класс: учеб. для общеобразоват. организаций с прил. на электрон. Носителе (DVD) / Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман. – М.:Просвещение, 2014. -208 с.: ил.
2. Химия для профессий и специальностей технического профиля: учебник для студ. учреждений сред. проф. образования / О.С.Габриелян, И.Г. Остроумов. – 5 - изд., стер. – М.: Издательский центр «Академия», 2017. – 272с., с цв. ил.
Преподаватель: Тубальцева Ю.Н.
Тема 16. БЕЛКИ.
1. Белки. Первичная, вторичная, третичная структуры белков.
2. Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции.
3. Биологические функции белков.
1) Белки. Первичная, вторичная, третичная структуры белков.
1 – Состав белка: С – 54%, О – 23%, Н – 7%, N – 17%, S – 2% и другие: Zn, P, Fe, Cu, Mg, Mn
В 1903 г. немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. русским ученым А.Я.Данилевским.
2 - Белки – ВМС – протеины
“Протос” от греческого – “первичный, важнейший”. Белки – природные полимеры, состоящие из АК.
Mr (альбумина)=36000
Mr (миозина)=150000
Mr (гемоглобина)=68000
Mr (коллагена)=350000
Mr (фибриногена)=450000
Формула белка молока – казеина C 1894 H 3021 O 576 N 468 S 21
Белки – это природные высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), построенные из альфа-аминокислот, соединенных особой пептидной связью. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда M r белка от 10 000 до нескольких миллионов.
Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).
4 - 20 АК – “кирпичики” белкового здания, соединяя их в разном порядке, можно выстроить неисчислимое множество веществ с самыми разными свойствами. Химики пытаются расшифровать строение белковых молекул-великанов. Задача эта очень трудная: природа тщательно прячет “чертежи”, по которым выстроены эти частицы.
В 1888 году русский биохимик А.Я. Данилевский указал на то, что в молекулах белков содержатся повторяющиеся пептидные группы атомов –С–N–
В начале ХХ столетия немецкому ученому Э.Фишеру и другим исследователям удалось синтезировать соединения, в молекулы, которых входило 18 остатков различных АК, соединенных пептидными связями.
5 - Первичная структура белка – это последовательное чередование АК (полипептидная цепь ППЦ). Пространственная конфигурация белковой молекулы, напоминающая спираль образуется благодаря многочисленным водородным связям между группами.
– СО– и –NH–
Такая структура белка называется вторичной. В пространстве закрученная спираль ППЦ образует третичную структуру белка, которая поддерживается взаимодействием разных функциональных групп ППЦ.
–S–S– (дисульфидный мостик)
–СООН и –ОН (сложноэфирный мостик)
–СООН и –NH 2 (солевой мостик)
Некоторые белковые макромолекулами могут соединяться друг с другом и образовывать крупные молекулы. Полимерные образования белков называются четвертичными структурами (гемоглобин только при такой структуре способен присоединять и транспортировать О 2 в организм)
2) Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции.
1. Для белков характерны реакции, в результате которых выпадает осадок . Но в одних случаях полученный осадок при избытке воды растворяется, а в других – происходит необратимое свертывание белков, т.е. денатурация.
Денатурация – это изменение третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы под влиянием внешних факторов (повышение или понижение температуры, давления, механического воздействия, действия химических реагентов, УФ – излучения, радиации, ядов, солей тяжелых металлов (свинец, ртуть и др.))
Аминокислоты способны соединяться между собой связями, которые называются пептидными , при этом образуется полимерная молекула. Если количество аминокислот не превышает 10, то новое соединение называется пептид ; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид , если более 40 аминокислот – белок .
Пептидная связь – это связь между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой аминокислоты.
Образование пептидной связи
При необходимости назвать пептид ко всем названиям аминокислот добавляют суффикс "-ил", только последняя аминокислота сохраняет свое название неизменным. Например, аланил -серил -триптофан или γ-глутаминил -цистеинил -глици н (по-другому называемый глутатион ).
К свойствам пептидной связи относятся:
1. Копланарность
Все атомы, входящие в пептидную группу находятся в одной плоскости, при этом атомы "Н" и "О" расположены по разные стороны от пептидной связи.
2.Транс-положение заместителей
Радикалы аминокислот по отношению к оси пептидной C-N -связи находятся по "разные" стороны, в транс-положении.
3. Две равнозначные формы
Пептидная связь находится в кетоформе и енольной форме.
4. Способность к образованию водородных связей.
Атомы кислорода и водорода, входящие в пептидную группу, обладают способностью образовывать водородные связи с атомами кислорода и водорода других пептидных групп.
5. Пептидная связь имеет частично характер двойной связи.
Длина пептидной связи меньше, чем одинарной связи, она является жесткой структурой, и вращение вокруг нее затруднено. Но так как, кроме пептидной, в белке есть и другие связи, цепочка аминокислот способна вращаться вокруг основной оси, что придает белкам различную конформацию (пространственное расположение атомов).